CARBOHIDRATOS

Los carbohidratos (también llamados sacáridos), con base en su masa, son la clase
más abundante de moléculas biológicas en la Tierra. Aunque todos los organismos

pueden sintetizar carbohidratos, muchos de ellos se producen en organismos fotosintéticos, como bacterias, algas y plantas. Estos organismos convierten la energía solar en energía química, que a continuación se usa para fabricar carbohidratos a partir de

dióxido de carbono. Los carbohidratos tienen varios papeles fundamentales en los organismos vivos. En animales y plantas, los carbohidratos poliméricos funcionan como moléculas almacenadoras de energía. Los animales pueden ingerir carbohidratos, que a continuación se puedan oxidar para obtener energía para los procesos metabólicos. También se encuentran carbohidratos poliméricos en las paredes celulares y en los recubrimientos protectores de muchos organismos; otros carbohidratos polímeros son moléculas marcadoras que permiten que un tipo de célula reconozca e interaccione con otro tipo.

Se pueden describir los carbohidratos por la cantidad de unidades monómeras que contienen. Los monosacáridos son las unidades más pequeñas de estructura de carbohidratos. El nombre carbohidrato, “hidrato de carbono”, indica que su fórmula empírica es (CH2O)n en donde n es 3 o más (en general n es 5 o 6, pero puede ser hasta 9). Los oligosacáridos son polímeros con dos hasta unos 20 residuos de monosacárido. Los oligosacáridos más comunes son los disacáridos, formados por dos residuos de monosacárido unidos.

Los polisacáridos son polímeros que contienen muchos (en general más de 20) residuos de monosacáridoLa mayor parte de los compuestos quirales.

Los monosacáridos son sólidos blancos, cristalinos y solubles en agua que tienen sabor

dulce. Entre los ejemplos están la glucosa y la fructosa. Desde el punto de vista químico,

los monosacáridos son polihidroxi aldehídos o aldosas, o polihidroxi cetonas o cetosas.

Se clasifican por el tipo de grupo carbonilo y por la cantidad de átomos de carbono.

Como regla, se usa el sufijo -osa para dar nombre a los carbohidratos, aunque hay varias

excepciones. Todos los monosacáridos tienen al menos tres átomos de carbono. Uno de

ellos es el carbono carbonílico, y cada uno de los restantes tiene un grupo hidroxilo. 

---- Los monosacáridos más pequeños son triosasazúcares con tres carbonos la triosa aldehídica, o aldotriosa, es el gliceraldehído.

----La triosa cetónicao cetotriosaes la dihidroxiacetona 

La convención de designar a los isómeros como D y L se basó originalmente en las propiedades ópticas del gliceraldehído.

La forma del gliceraldehído que causaba la rotación hacia la derecha (dextrorrotatoria)

se designó como D; la que causaba la rotación hacia la izquierda (levorrotatoria) se designó como L. 

Se puede considerar que las aldosas y las cetosas más largas son prolongaciones del gliceraldehído y la dihidroxiacetona, respectivamente, y que los grupos quirales.

Cuando las moléculas de azúcar tienen distinta configuración sólo en uno de varios centros quirales, se llaman epímeros. Por ejemplo, la D-manosa y la D-galactosa son epímeros de la D-glucosa.

Ciclación de aldosas y hexosas

El comportamiento óptico de algunos monosacáridos parece indicar que tienen un átomo de carbono más que lo que se ve en las estructuras. 

La causa de esta asimetría adicional es una reacción de ciclación intramolecular, produce un nuevo centro quiral en el átomo de carbono del grupo carbonilo. 

Como se parece al compuesto heterocíclico pirano, de seis miembros (figura 8.7a), al anillo con seis miembros de un monosacárido se le llama piranosa. Cómo el anillo con cinco miembros de un monosacárido se parece al del furano, se le llama furanosa. 

El carbono más oxidado de un monosacárido ciclado, el que está unido a dos átomos de oxígeno, se llama carbono anomérico.

Derivados de los monosacáridos

Entre estos derivados están los monosacáridos polimerizados, como los oligosacáridos y los polisacáridos, igual que varias clases de compuestos no polimerizados. En esta sección se presentarán algunos derivados de monosacárido, incluyendo fosfatos de azúcar, desoxi y aminoazúcares, azúcares alcoholes, azúcares ácidos y el

ácido ascórbico (vitamina C).

Igual que otras biomoléculas formadoras de polímeros, los monosacáridos y sus

derivados tienen abreviaturas con las que se describen los polisacáridos más complejos.

Las abreviaturas aceptadas tienen tres letras, y en algunos casos. 

Fosfatos de azúcar

Los monosacáridos, en las vías metabólicas, con frecuencia se convierten en ésteres de

fosfato

Desoxiazúcares: 

En esos derivados, un átomo de hidrógeno sustituye a uno de los grupos hidroxilo del monosacárido 

precursor. La 2-desoxi-D-ribosa es un bloque constructivo importante en el ADN. La 

L-fucosa (6-desoxi-L-galactosa) está muy distribuida en plantas, animales y microorganismos. 

Aminoazúcares

En varios azúcares, un grupo amino sustituye uno de los grupos hidroxilo del monosacárido precursor. A veces el grupo amino está acetilado

Azúcares alcoholes

En un azúcar alcohol el oxígeno carbonílico del monosacárido precursor se ha reducido

y se produce un polihidroxialcoholes.

Azúcares ácidos

Ácido ascórbico

El ácido L-ascórbico (figura 8.18), o vitamina C, es un enodiol de una lactona derivada del D-glucoronato. Los primates no pueden convertir glucoronato en ácido ascórbico, y en consecuencia deben obtenerlo en su dieta. El ácido ascórbico es un cofactor esencial para las enzimas que catalizan la hidroxilación de los residuos de prolina y lisina durante la síntesis de colágena. 

Disacáridos y otros glicósidos

El enlace glicosídico es el principal enlace estructural en todos los polímeros de los monosacáridos. Es un enlace acetal, donde el carbono anomérico de un azúcar se condensa con un alcohol, una amina o un tiol. Por ejemplo, la glucopiranosa puede reaccionar con metanol en solución ácida, para formar un acetal (figura 8.19). Los compuestos que tienen enlaces glicosídicos se llaman glicósidos. Los glucósidos son una clase especial de glicósidos, donde la glucosa aporta el carbono anomérico. Entre los glicósidos hay disacáridos, polisacáridos y algunos derivados de carbohidrato.

Azúcares reductores y no reductores

Como los monosacáridos y la mayor parte de los disacáridos son hemiacetales y enconsecuencia contienen un grupo carbonilo reactivo, se oxidan con facilidad y forman productos diversos, propiedad que se usa con frecuencia para analizarlos. Esos carbohidratos, incluyendo glucosa, maltosa, celobiosa y lactosa, se llaman a veces azúcares reductores. Los azúcares reductores se detectaban por su capacidad de reducir iones

metálicos, como o Ag y formar productos insolubles. Los carbohidratos queson acetales, como la sacarosa, no se oxidan con facilidad, porque ambos átomos de carbono anoméricos están fijos en un enlace glicosídico. Se clasifican como azúcares no reductores.

La capacidad reductora de un azúcar polímero tiene interés más que analítico. Las

cadenas poliméricas de los oligosacáridos y polisacáridos tienen direccionalidad, con
base en sus extremos reductores y no reductor. 

Polisacáridos

Los homoglicanos (u homopolisacáridos) son polímeros que sólo contienen residuos de un tipo de monosacárido. Los heteroglicanos (o heteropolisacáridos) son polímeros que contienenresiduos de más de un tipo de monosacárido. 

Almidón y glucógeno

Todas las especies sintetizan D-glucosa. El exceso de glucosa se puede descomponer y producir energía metabólica.

Celulosa y quitina

La celulosa es un polisacárido estructural. Es uno de los principales componentes de las paredes celulares rígidas que rodean muchas células vegetales. Los tallos y las ramas de muchas plantas están formados principalmente por celulosa. Este solo polisacárido forma un porcentaje apreciable de toda la materia orgánica en la Tierra. Igual que la amilosa, la celulosa es un polímero lineal de residuos de glucosa, pero en la celulosa esos.

Glicoconjugados:

Los glicoconjugados consisten en polisacáridos unidos a (conjugados con) proteínas o péptidos. En muchos casos, los polisacáridos consisten en varias unidades distintas demonosacárido. Por consiguiente, son heteroglicanos. (Almidón, glucógeno, celulosa y quitina son homoglicanos). Los heteroglicanos aparecen en tres tipos de glicoconjugados: proteoglicanos, peptidoglicanos y glicoproteínas. 

Proteoglicanos

Los proteoglicanos son complejos de proteínas y una clase de polisacáridos llamados glicosaminoglicanos. Esos glicoconjugados se presentan principalmente en la matriz extracelular (tejido conectivo) de animales multicelulares. Los glicosaminoglicanos son heteroglicanos no ramificados de unidades repetitiva.

Peptidoglicanos

Los peptidoglicanos son polisacáridos unidos a péptidos pequeños. Las paredes celulares

de muchas bacterias contienen una clase especial de peptidoglicano con un componente de heteroglicano unido a un péptido de cuatro o cinco residuos. El componente heteroglicano está formado por residuos alternados de GlcNAc y ácido N-acetilmurámico

(MurNAc

Glicoproteínas

Las glicoproteínas, como los proteoglicanos, son proteínas que contienen oligosacáridos unidos en forma covalente (es decir, proteínas que están glicosiladas; los proteoglicanos son un tipo de glicoproteína). Las cadenas de carbohidrato de una glicoproteína

varían de longitud, de 1 hasta más de 30 residuos, y pueden formar hasta 80% de la masa total de la molécula.

Medicamentos que contenga Hidratos de Carbono 

FLEBOPLAST LEVULOSA GRIFOLS

FLEBOPLAST LEVULOSA GRIFOLS Sol. iny. 5% env. con 250 ml

Clase terapéutica:           Sangre y derivados

Principios activos:           Fructosa

ATC:      Carbohidratos

Laboratorio:       GRIFOLS

Fleboplast Glucosalina Grifols pertenece al grupo de soluciones intravenosas que afectan el balance

electrolítico.

Fleboplast Glucosalina Grifols está indicada en:

- Estados de deshidratación (pérdida de agua corporal) con pérdidas moderadas de electrolitos

- Alteraciones del metabolismo hidrocarbonado

- Estados de alcalosis leves

- Como vehículo para la administración de medicamentos y electrolitos.

POSIBLES EFECTOS ADVERSOS:

Al igual que todos los medicamentos, Fleboplast Glucosalina Grifols puede producir efectos adversos,

aunque no todas las personas los sufran.

Si la administración de la solución se realiza de forma correcta y controlada, las únicas complicaciones

posibles son las derivadas de la técnica de administración por vía intravenosa, que incluyen fiebre,

infección en la zona de inyección, dolor, reacción y/o irritación en la zona de inyección, trombosis

venosa o flebitis que se extiende desde el lugar de la inyección y extravasación. 

Composición de Fleboplast Glucosalina Grifols:

Los principios activos son la glucosa y el cloruro de sodio. Cada 100 ml de solución contienen 3,3 g

de glucosa (como monohidrato) y 0,3 g de cloruro de sodio.

Los demás componentes son: ácido clorhídrico (para ajuste de pH) y agua para preparaciones

inyectables. 

SUERO LEVULOSADO BIEFFE MEDITAL CLEAR FLEX

Sol. iny. 5% env. con 20 bolsas de 500 ml 

Clase terapéutica:	Sangre y derivados
Principios activos:	Fructosa
ATC:	Carbohidratos
Laboratorio:	BAXTER

Sangre y órganos hematopoyéticos  >  Sustitutos de sangre y soluciones para perfusión  >  Soluciones IV  >  Soluciones para nutrición parenteral.

GLUCOSA IFE Sol. para perfusión 10 % env. con 10x1000 ml

Clase terapéutica:	Sangre y derivados
Principios activos:	Glucosa monohidratada
ATC:	Carbohidratos
Laboratorio:	INSTITUTO FARMACOLOGICO ESPAÑOL
Enfermedades: Tratamientos	Nutrición parenteral , Vehículo para administración de medicamentos y electrolitos , Alteraciones del metabolismo de hidratos de carbono , Deshidratación hipertónica

Vitaminas

Las apoenzimas (sólo proteínas) inactivas requieren de los cofactores para convertirse en

holoenzimas activas. Hay dos tipos de cofactores: los iones esenciales (principalmente

iones metálicos) y los compuestos orgánicos llamados coenzimas. 

Muchas enzimas requieren cationes inorgánicos

Estas enzimas se pueden dividir en dos grupos: enzimas activadas por metal y metaloenzimas. Las enzimas activadas por metal tienen necesidad absoluta de iones metálicos adicionales, o son estimuladas por adición de iones metálicos. 

Las metaloenzimas contienen iones metálicos firmemente unidos en sus sitios activos. Los iones que más se suelen encontrar en las metaloenzimas son de metales de transición como hierro y zinc, y con menos frecuencia cobre y cobalto.

Los iones metálicos que se unen fuertemente a las enzimas con frecuencia tienen funciones predominantes en la catálisis. Los iones de algunas metaloenzimas pueden funcionar como catalizadores electrofílicos. 

Los iones de otras metaloenzimas pueden tener reacciones reversibles de oxidación y

reducción, al transferir electrones de un sustrato reducido a un sustrato oxidado. Por ejemplo, el hierro es parte del grupo hemo de la catalasa, enzima que cataliza la degradación. 

Clasificación de las coenzimas

Se puede clasificar a las coenzimas en dos tipos, según la forma en que interactúan con la; apoenzima Las coenzimas de un tipo, llamadas cosustratos, con frecuencia en realidad son sustratos en reacciones catalizadas por enzimas. El segundo tipo de coenzima se llama grupo prostético. Un grupo prostético permanece unido a la enzima durante la reacción.

La mayor parte de esas especies son capaces de sintetizar sus coenzimas a partir de precursores simples. Esto es válido en especial en cuatro de los cinco reinos: procariotas, protistas, hongos y planta.

Los mamíferos (incluyendo los humanos) necesitan una fuente de coenzimas, o de sus precursores inmediatos, para sobrevivir. Son suministradas por los nutrientes, por lo regular en pequeñas cantidades (microgramos

o miligramos por día). Estos compuestos esenciales se llaman vitaminas.

Las fuentes originales de vitaminas suelen ser plantas y microorganismos, aunque los animales carnívoros pueden obtener vitaminas de la carne

Puede sobrevenir una enfermedad por deficiencia nutricional cuando una vitamina es deficiente o está ausente en la dieta de un animal. 

La palabra vitamina fue acuñada por Casimir Funk en 1912 para describir una "amina vital" de los hollejos del arroz, que curaba el beriberi, una enfermedad por deficiencia

nutricional que causa degeneración neural

La sustancia anti-beriberi (tiamina) se conoció como vitamina Desde entonces se han identificado dos amplias clases de vitaminas: las hidrosolubles (como las vitaminas B) y las liposolubles (llamadas también vitaminas lípidas). Aunque se demostró que muchas vitaminas son todo menos que amina

Las vitaminas hidrosolubles (solubles en agua) se requieren diariamente en pequeñas cantidades, porque son excretadas con facilidad en la orina y los almacenamientos celulares de sus coenzimas son inestables. Al revés, las vitaminas lípidas (solubles en grasas y aceites) como las vitaminas A, D, E y K, son almacenadas por los animales, y su ingestión exagerada puede causar estados de toxicidad llamados hipervitaminosis.

ATP y otros cosustratos nucleótidos. 

el más abundante es el trifosfato de adenosina (ATP, adenosine triphosphate)

Entre otros ejemplos frecuentes están el GTP, la S-adenosilmetionina y azúcares nucleótido.

El ATP  es un reactivo versátil que puede donar sus grupos fosforilo, pirofosforilo, adenililo (AMP) o adenosilo en reacciones de transferencia de grupo.

La reacción más común donde interviene el ATP es la transferencia del grupofosforilo

 El ATP tiene una función central en el metabolismo. 

El ATP también es la fuente de otras coenzimas metabólicas. Una es la S-adenosilmetionina y es sintetizada por la reacción de metionina con ATP. 

S-adenosilmetionina

NAD+ Y EL NADH 

El ácido nicotínico (llamado también niacina) es el factorque falta en la pelagra. Es esencial como precursor de NAD y NADP. Las coenzimas de nicotinamida participan en muchas reacciones de oxidación-reducción. Ayudan en la transferencia de electrones hacia metabolitos y desde éstos. Las

formas oxidadas, NAD y NADP , carecen de electrones, y las formas reducidas,

NADH y NADPH.

Nótese que el signo “+” en el NAD

sólo indica que el átomo de nitrógeno tiene una carga positiva. Eso no quiere decir que toda la molécula tenga un ion con carga positiva; de hecho, tiene carga negativa debido a los fosfatos. 

Casi siempre, el y el actúan como cosustratos para deshidrogenasas. Las deshidrogenasas dependientes de nucleótidos de piridina catalizan la oxidación de sus sustratos, transfiriendo dos electrones y un protón en forma de un ion hidruro (H-). 

La mayor parte de las reacciones que forman NADH y NADPH son catabólicas. La oxidación de NADH en las mitocondrias está acoplada a la síntesis del ATP. La mayor parte del NADPH se usa como agente reductor en reacciones de biosíntesis. 

La lactato deshidrogenasa es una oxidorreductasa que cataliza la oxidación reversible de lactato. La enzima es una deshidrogenasa típica dependiente de NAD. El lactato libera un protón cuando se reduce el NAD

AD y FMN

Las coenzimas flavina adenina dinucleótido (FAD) y flavina mononucleótido (FMN) se derivan de la riboflavina o vitamina B2
 La riboflavina es sintetizada por bacterias, protistas, hongos, plantas y algunos animales. Los
amíferos obtienen riboflavina de su
mamiferos alimento. La riboflavina está formada por ribitol, un alcohol con cinco carbonos unido al átomo N-10 de un sistema de anillo heterocíclico llamado isoaloxazina.

Muchas oxidorreductasas requieren FAD o FMN como grupo prostético. A esas enzimas se les llama flavoenzimas o flavoproteínas.
El FAD y FMN se reducen a FADH2 y FMNH2 omando un protón y dos electrones en forma de un ion hidruro.

Coenzima A
Esta coenzima interviene en reacciones de transferencia de grupo acilo, donde los grupos metabólicos móviles son ácidos carboxílicos y ácidos grasos simples.

Pirofosfato de tiamina
La tiamina (o vitamina B1) contiene un anillo de pirimidina y un anillo de tiazolio con carga positiva.  En los mamíferos, la tiamina es una vitamina esencial. Abunda en las cáscaras de arroz y en otros cereales. Las deficiencias de vitamina B1 causan beriberi El TPP se sintetiza a partir de latiamina, por transferencia enzimática de un grupo pirofosforilo del ATP.

Fosfato de piridoxal: 
La familia de vitaminas B6 hidrosolubles consiste en tres moléculas estrechamente relacionadas que sólo difieren en el estado de oxidación o aminación en el carbono unido a la posición 4 del anillo de piridina. La vitamina B6, con mayor frecuencia piridoxal o piridoxamina, se encuentra con facilidad en muchas fuentes vegetales y animales. Las deficiencias de B6 inducidas en ratas causan dermatitis y diversas alteraciones relacionadas con el metabolismo de las proteínas, pero en realidad son raras
las deficiencias de B6 en humanos.

Biotina
La biotina es un grupo prostético para enzimas que catalizan reacciones de transferencia del grupo carboxilo y reacciones de carboxilación dependientes de ATP. La biotina se identificó por primera vez como factor esencial para el crecimiento de las levaduras. Como la biotina es sintetizada por las bacterias intestinales, y sólo se requiere en muy pequeñas cantidades (microgramos por día), es rara la deficiencia de biotina en los humanos o animales alimentados con dietas normales. Sin embargo, se puedeinducir una deficiencia de biotina ingiriendo claras de huevo crudas, que contienen unaproteína l lamada avidina. La avidina se une fuertemente a la biotina y la hace no disponible para absorción en el tracto intestinal. Cuando se cocinan los huevos, la avidina se desnaturaliza y pierde su afinidad hacia la biotina.


Tetrahidrofolato:

La vitamina folato se aisló por primera vez a principios de la década de 1940, a partir de
hojas verdes, hígado y levadura. El folato tiene tres componentes principales: pterina (2-amino-4-oxopteridina), una mitad de ácido p-aminobenzoico, y un residuo de glutamato.
Los humanos requieren folato en su dieta, porque no pueden sintetizar el compuestopterina-ácido p-aminobenzoico (PABA, p-aminobenzoic acid), y no se puede adicionar glutamato a PABA exógeno.
La estructura de la coenzima  folato, que se llaman tetrahidrofolato en forma colectiva, difieren de la vitamina en dos cosas: son compuestos reducidos.


Cobalamina: La cobalamina (vitamina B2) es la mayor de las vitaminas B, y fue la última que se aisló. La estructura de la cobalamina (tiene un sistema corrin anular que se asemeja al sistema anular de porfirina en el hemo).
Algunas especies de bacterias sintetizan la cobalamina. Todos los animales la requieren como micronutriente, y también algunas bacterias y algas. Las plantas no requieren cobalamina, por lo que no la sintetizan. En consecuencia, y en el caso normal, los humanos obtienen la vitamina B12
a partir de alimentos de origen animal. Con frecuencia, los vegetarianos logran cantidades adecuadas producidas por microorganismos. La deficiencia de cobalamina puede causar anemia perniciosa, enfermedad potencialmente fatal debida a una disminución en la producción de glóbulos rojos por la médula ósea. La anemia perniciosa también puede causar afecciones neurológicas.
La mala absorción de la cobalamina se combate hoy con inyecciones periódicas de la vitamina.


Lipoamida: La coenzima lipoamida es la forma de ácido lipoico unida a proteína. Aunque a menudo
se dice que el ácido lipoico es una vitamina B, parece que los animales pueden sintetizarlo. Lo requieren ciertas bacterias y protozoarios para crecer.

Vitaminas lipídicas
Las estructuras de las cuatro vitaminas lipídicas  (A, D, E y K) contienen anillos y largascadenas laterales alifáticas. Las vitaminas lipídicas son muy hidrofóbicas, aunque cada una posee cuando menos un grupo polar. Al ingerirse son absorbidas en el intestino por un proceso parecido a la absorción de otros nutrientes lípidos. Después de digerir toda la  proteína que pueda estar unida a ellas, son arrastradas a la interfase celular del intestino en forma de micelas formadas con sales biliares.


Vitamina A
La vitamina A, o retinol, es una molécula lipídica con 20 carbonos, que se obtiene en
la dieta, ya sea en forma directa o indirecta, como b-caroteno. Las zanahorias y otras
verduras amarillas son ricas en b-caroteno, un lípido vegetal con 40 carbonos cuya ruptura oxidante enzimática produce la vitamina A. La vitamina A existe en tres formas que difieren en estado de oxidación del grupo funcional terminal: el retinol, un alcohol estable, el retinal, un aldehído, y el ácido retinoico. El ácido retinoico es un compuesto señalador que se une a proteínas receptoras dentro de las células.
El aldehído retinal es un compuesto sensible a la luz, con importante papel en la visión

Vitamina D
La vitamina D es un nombre colectivo de un grupo de lípidos relacionados. Cuando los humanos se exponen a suficiente luz solar, se forma vitamina D3 (colecalciferol) en forma no enzimática, en la piel, a partir del esteroide 7-dehidrocolesterol. La vitamina D2 , compuesto relacionado con la vitamina D3 (la D2 tiene un grupo metilo adicional) es el aditivo en leches fortificadas. La forma activa de la vitamina D3, el 1,25-dihidroxicolecalciferol, se forma a partir de la vitamina D3 mediante dos reacciones de hidroxilación.
la vitamina D regula tanto la absorción intestinal del calcio, como su depósito en los huesos. En enfermedades por deficiencia de vitamina D, como raquitismo en niños y osteomalacia en adultos, los huesos son débiles, porque el fosfato de calcio no cristaliza bien sobre la matriz de colágeno en los huesos.

Vitamina E
La vitamina E, o a-tocoferol es uno de varios tocoferoles estrechamente relacionados; son compuestos que tienen un sistema anular bicíclico oxigenado, con una cadena lateral hidrofóbica
Se cree que la vitamina E funciona como agente reductor que secuestra oxígeno y radicales libres.
Son raras las deficiencias de vitamina E, pero pueden causar glóbulos rojos frágiles y daño eurológico.

Ubiquinona:
coenzima soluble en lípidos, sintetizada por casi todas las especies. Es una benzoquinona con cuatro sustituyentes, uno de los cuales es una larga cadena hidrofóbica. Algunas bacterias usan menaquinona en vez de ubiquinona.

Proteínas coenzimas:Algunas proteínas funcionan como coenzimas. No catalizan reacciones ellas mismas, pero ciertas enzimas las necesitan. Esas coenzimas se llaman proteínas de transferencia
de grupo, o proteínas coenzimas. Contienen un grupo funcional que es parte de la columna vertebral de la proteína, o bien es un grupo prostético. En general son más pequeñas y más termoestables que la mayor parte de las enzimas. Las proteínas coenzimas se llaman coenzimas porque participan en muchas y diversas reacciones, y se asocian a una variedad de enzimas diferentes.

Citocromos: 
Los citocromos son proteínas coenzimas que contienen hemo, cuyos átomos de Fe(III)
sufren reducción reversible de un electrón. Los citocromos pueden ser de clase a, b y c, de acuerdo con sus espectros de absorción visibe.

Medicamentos que contienen vitaminas 

VITAMINA B1
•              Nombre generico y comercial
•              Genérico: Tiamina
•              Comercial: NeurodavurR

VITAMINA B6
•              Nombre genérico y comercial
•              Genérico: piridoxina o vitamina B6.
•              Comercial: BenadonRroche

VITAMINA B12
•              Nombre genérico y comercial
•              Genérico; Vitamina B12 o cobalaminas (hidroxocobalamina, cianocobalamina).
•              Comercial; Dalamon, Vitafardi-C-B12, Neurodavur, Neurodavur Plus, Reticulogen fortificado, Optovite B12 1000 gammas, Nervobion, Hidroxil.

HIDROXIL B1 - B6 - B12
•              Existe un fármaco que contiene las tres vitaminas:
•              Nombre comercial: BenexolRroche B1+B6+B12

Enzimas

La vida es inconcebible sin las enzimas. Las enzimas son catalizadores enormemente potentes que exhiben una especificidad elevada. Sin catalizadores estas reacciones no serian suficientemente rápidas para mantener la vida.

Una reaccion química tiene lugar cuando las moléculas que chocan poseen una cantidad mínima de energía denominada energía de activación (Ea) o en bioquímica energía libre de activación (    G flecha hacia arriba). No todas las colisiones producen reacciones químicas, debido a que solo una fracción de las moléculas posee la energía suficiente o la orientación correcta para reaccionar (es decir para romper los enlaces o para reagrupar los átomos en las moléculas de productos). Otra forma de aumentar la probabilidad de las colisiones es aumentar la concentración de los reactantes.

En los seres vivos la temperatura elevada puede dañar las delicadas estructuras biológicas y las concentraciones de los reactantes son habitualmente bajas. Los seres vivos evitan estos problemas utilizando las enzimas. Las enzimas poseen varias propiedades notables. Como por ejemplo:

•        Las velocidades de  las reacciones que catalizan las enzimas suelen extraordinariamente elevadas.
•          Las enzimas son muy específicas para las reacciones que catalizan.
•          Poseen estructuras muy complejas, por lo tanto se puede regular. 

Propiedades

Un catalizador es una sustancia que aumenta la velocidad de la reacción química y que no se altera de forma permanente por la reaccion. Los catalizadores realizan esta hazaña debido a que disminuyen la energía de activación que se requiere para una reaccion química. En otras palabras, los catalizadores proporcionan una ruta de reaccion alternativa que requiere menos energía.

La energía libre de activación se define como la cantidad de energía que se requiere para convertir 1 mol de moléculas de sustrato (reactante) desde el estado basal (la forma estable de baja energía de la molécula) al estado de transición.

La diferencia entre los catalizadores inorgánicos y las enzimas esta relaciona directamente con sus estructuras. A diferencia de los catalizadores inorgánicos, cada clase de moléculas enzimáticas contiene una superficie de unión de forma enrevesada y única denominada lugar activo. Los sustratos se unen en el lugar activo de la enzima que normalmente es una pequeña hendidura o grieta en una molécula proteica grande.

Las cadenas laterales de los aminoácidos que se encuentran en el lugar activo participan activamente en el proceso catalítico.

Otros factores, como los efectos electrostáticos, la catálisis acido base general  y la catálisis covalente contribuyen a  incrementar las velocidades de las reacciones catalizadas por las enzimas sobre las reacciones que no están catalizadas por enzimas.

El modelo llave-cerradura de la acción enzimática, expuesto por Emil Fisher en 1980, explica en parte la especificidad enzimática.

Los cofactores enzimáticos pueden ser iones, como el Mg o el Zn y también moléculas orgánicas complejas, denominadas coenzimas.  El componente proteico de una enzima que carece de un cofactor esencial se denomina apoenzima. Las enzimas intactas con sus cofactores unidos se denominan holoenzima.  

Clasificación de las enzimas

Las enzimas se clasifican según el capricho de sus descubridores. Las enzimas solían nombrarse añadiendo el sufijo –asa al nombre del sustrato. Por ejemplo, la ureasa cataliza la hidrólisis de la urea. Para eliminar la confusión, la unión internacional de Bioquímica (UIB) instituyo un esquema de denominación sistemático para las enzimas. Cada enzima se clasifica en la actualidad de acuerdo con la clase de reaccion que cataliza.

Las seis categorías principales de enzimas son:

  ----Oxidorreductasas: catalizan reacciones de oxidación-reducción 

Ejemplos: deshidrogenasas, oxidasas, reductasas, peroxidasas. 

-----Transferasas: catalizan reacciones en las que hay una transferencia de grupos de una molécula a otra. 

Ejemplos: amino, carboxilo, carbonilo, metilo, fosforilo, etc.

Los nombres comunes suelen incluir prefijo trans. Ejemplo: transcarboxilasas,  transaminasas. 

----Hidrolasas: catalizan reacciones en la que se produce la rotura de enlaces por la adicción de agua.  Ejemplo: esterasas, fosfatasas, etc.      

----Liasas: catalizan reacciones en las que se eliminan grupos. Por ejemplo: H20, C02, NH3. Ejemplo: Liasas, descarboxilasas, hidratasas, etc.

---Isomerasas: catalizan varios tipos de reordenamiento intramoleculares. Ejemplo: epimerasas, mutasas.

----Ligasas: catalizan la formación de un enlace entre dos moléculas de sustrato.   Ejemplo: piruvato Carboxilasa.

Cinética enzimática:

Es el estudio cuantitativo de la catálisis enzimática.

La velocidad de la reacción bioquímica se define como el cambio de la concentración de un reactante o producto por unidad de tiempo. La velocidad inicial Vo de la reaccion AàP

Otro término que es útil para describir una reaccion es el orden de la reaccion. El orden se determina de forma empírica, es decir mediante experimentación. 

Cinética de Michaelis-Menten 

Unos de los métodos más útiles en la investigación sistemática de las velocidades enzimática fueron propuestos por Leonor Michaelis y Maud Menten en 1913. El complejo enzima sustrato. Cuando se une el sustrato S en el lugar activo de una enzima E, se forma un complejo intermediario (ES) durante el estado de transición, el sustrato se convierte en producto.

La ecuación de Michaelis-Menten nos da una hipérbola. 

Donde

K1= constante de la velocidad de la formación de ES

K2= constante de velocidad de la disociación de ES

K3= constante de velocidad de la formación y liberación del producto del lugar activo.

                            Representación de Lineweave-Burk

Se representa las inversas de las velocidades iniciales frente a las inversas de las concentraciones de sustrato. En estos gráficos, que se denominan representaciones dobles inversas de Line weaver-Burk.  

Inhibición enzimática:

Las moléculas que reducen la actividad de una enzima, denominadas inhibidores, incluyen muchos fármacos, antibióticos, conservantes alimentarios y venenos.

En primer lugar y la razón más importante, en los seres vivos la inhibición enzimática es un medio importante para regular las rutas metabólicas.

En segundo lugar, numerosos tratamientos clínicos se fundamentan en la inhibición enzimática. Por ejemplos: muchos  antibióticos y fármacos reducen o eliminar la actividad de enzimas específicas.    

 La inhibición enzimática puede producirse cuando un compuesto compite con el sustrato por el lugar activo de la enzima libre, se une al complejo ES en un lugar separado por el lugar activo, o se une a la enzima libre en un lugar separado del lugar activo. Se describe tres clases de inhibidores enzimáticos reversibles: se unen por enlace no covalente: 

Inhibidores competitivos:

Se unen de forma reversible a la enzima libre, y no al complejo ES, para formar un complejo enzima-inhibidor (EI). La actividad de la enzima disminuye debido a que no se produce una reaccion productiva durante el tiempo limitado que existe el complejo EI. Con esta inhibición la Vmax permanece constante y el Km aumenta.

Inhibidores  acompetitivos:

El inhibidor se une al complejo enzima-sustrato, y  no a la enzima libre. La inhibición acompetitiva suele observarse en las reacciones en las que las enzimas unen más de un sustrato.  Con la inhibición competitiva aumenta Km de la enzima y mantiene la Vmax inalterada.

Inhibidor no competitivo:

En algunas reacciones catalizadas por enzimas el inhibidor puede unirse tanto a la enzima como al complejo enzima-sustrato. Con la inhibición no competitiva el Vmax desciende y el Km permanece constante.

Existen dos formas de inhibición no competitiva: pura y mixta. La inhibición pura es un fenómeno poco frecuente ambos valores de K1 son equivalentes. La inhibición mixta es de forma característica más complicada debido a que los valores de K1 son diferentes.

Inhibición irreversible: el inhibidor normalmente se une en por enlace covalente a la enzima, con frecuencia a una cadena lateral del lugar activo. 

Enzimas  alostéricas: las mayorías de las enzimas alosterica son proteínas con varias subunidades.  La actividad de las enzimas alosterica se ve afectada por moléculas efectoras que se unen a otros lugares denominados lugares alóstericos o reguladores.

Catálisis:

Se utiliza la cristalografía de rayos X.

Mecanismos catalíticos:

Varios factores contribuyen a la catálisis enzimática, los más importantes son: los efectos de proximidad y tensión, los efectos electrostáticos, la catálisis acido básica y la catálisis covalente.

Efectos de proximidad y tensión: cuando una enzima y el sustrato están muy próximos se comparten como si fueran parte de la misma molécula.

Efectos electrostáticos: está relacionado con la capacidad de las moléculas de disolverse de los alrededores para reducir las fuerzas de atracción entre los grupos químicos.

Catálisis ácidobásica: los grupos químicos pueden hacerse más reactivos añadiendo o eliminando un protón. El anillo imidazol protonado puede servir como acido general y el anillo imidazol desprotonado servir como base general.

Catálisis covalente: un grupo nucleófilo de una cadena lateral forma un enlace covalente inestable con el sustrato. El complejo enzima-sustrato forma el producto.

Función de los cofactores en la catálisis enzimática: las enzimas requieren cofactores no proteicos, es decir, cationes metálicos  y coenzimas.

Metales: proporcionan una concentración elevadas de cargas positivas que es especialmente útil para la unión de las moléculas pequeñas. Debido a que los metales de transición actúan como acido de Lewis, son eficaces electrófilos.

Coenzimas: la mayoría derivan de las vitaminas.

Se dividen en: hidrosolubles y liposolubles.

Efectos de la temperatura y del  pH sobre las reacciones catalizadas por las enzimas.

Las enzimas  son especialmente sensibles a las variaciones de la temperatura y del pH

TEMPERATURA:

Cuanto mayor es la temperatura mayor es la velocidad de reaccion.  Cada enzima tiene una temperatura óptima a la cual actúa con su máxima eficacia. Debido a que las enzimas son proteínas, los valores de temperatura óptima dependen del pH  y de la fuerza iónica.

Si la temperatura se incrementa mas allá de la temperatura optima, la actividad enzimática disminuirá bruscamente. La temperatura optima de una enzima normalmente esta cerca de la temperatura normal del organismo del que procede. Por ejemplo: la temperatura óptima de la mayoría de las enzimas del ser humano está próxima a los 37° C

pH: la actividad catalítica está relacionada con el estado iónico del lugar activo. Si el pH es lo suficientemente alcalino para que el grupo pierda su protón. La actividad enzimática puede deprimirse. 

 Se

Medicamentos con contenido enzimático

Pancrelipase: 

¿Para cuales condiciones o enfermedades  se prescribe este medicamento?

Las capsulas de liberación retardada de pancrelipase ( Creon, Pancreaze, Pertsye . se utilizan ertzye, senpep) se utilizan para mejorar la digestión de alimentos en niños y adultos que no tienen suficientes enzimas pancreaticas. (sustancias necesarias para disolver los alimentos de tal forma que pueden ser digeridos) se utililizan) pertzye, senpep) se utlizan para mejorar la digestion de alimentos en niños y adultos que no tienen suficientes enzimas pancreaticas. (sustancias necesarias para disolver los alimentos de tal forma que pueden ser digeridos)

Pancrelipase se encuentra en un tipo de medicamentos llamado enzimas. pancrelipase actúa en lugar de las enzimas que normalmente producen páncreas. trabaja para disminuir las evacuaciones intestinales,grasas y mejorar la nutrición al disolver las grasas, proteínas y almidones de los alimentos en pequeñas sustancias que pueden absorberse del intestino. 

¿como se debe usar este medicamento?

Se presenta en comprimidos y capsulas de liberación retardad de uso oral. se toma mucha agua con

cada comida refrigerio, por lo general de 5 a 6 veces al día. Pancrelipase se vende bajo diferentes nombre comerciales.

¿cuales son los efectos secundarios que podría este medicamento?

1- dolor de cabeza

2- tos 

3- dolor de garganta.

4- dolor de cuello

5- acidez

6-gases, etc.

Marcas comerciales

·         Creon^®

·         Pancreaze^®

·         Pertzye^®

·         Ultresa^®

·         Viokace^®

·         Zenpep

Eurobiol 

Laboratorio: LABORATORIOS ANDROMACO S.A.I.C.I.
Forma: POLVO 5 G [1]
ATC: MEDICAMENTOS DIGESTIVOS CONTENIENDO ENZIMAS
Via: ORAL
Venta: BAJO RECETA
Principios Activos: 
PÁNCREAS TOTAL LIOFILIZADO DE CERDO 4.105 G

Coloplex 

Forma: CAPSULAS

ATC: MEDICAMENTOS DIGESTIVOS CONTENIENDO ENZIMAS

Via: ORAL

Venta: BAJO RECETA

Principios Activos: 

ESENCIA DE MENTA B.P. 0.2 ML

INDICACIONES

Las cápsulas no deben ser partidas ni masticadas. Una cápsula 3 veces por día, preferiblemente antes de las comidas e ingerida con una pequeña cantidad de agua. Las cápsulas no deben ser tomadas inmediatamente después del alimento. El tratamiento debe mantenerse hasta que los síntomas desaparezcan. La dosis puede elevarse a 2 cápsulas, 3 veces por día cuando son más severos los trastornos.