Proteínas

Una conformación es un ordenamiento espacial de átomos que depende de la rotación de uno o varios enlaces. La conformación de una molécula, como la de una proteína, puede cambiar sin que los enlaces covalentes se rompan, mientras que las diversas configuraciones de una molécula sólo se pueden cambiar si se rompen y vuelven a unir enlaces covalentes.

Una proteína puede ser una sola cadena polipeptídica o puede estar formada por

varias de esas cadenas unidas entre sí por interacciones débiles.

El estudio de grandes conjuntos de proteínas, como el de todo el complemento de proteínas producidas por una célula, es parte de un campo emergente llamado proteómica.

Las proteínas tienen diversas formas. Muchas son macromoléculas aproximadamente esféricas, hidrosolubles y compactas cuyas cadenas polipeptídicas están dobladas de manera apretada. Esas proteínas globulares tienen un interior hidrofóbico y una  superficie hidrofílica.

También los polipéptidos pueden ser partes de grandes estructuras subcelulares o extracelulares, como ribosomas, flagelos y cilios, músculos y cromatina. Las proteínas fibrosas son una clase particular de proteínas estructurales que proporcionan soporte mecánico a las células u organismo. 

Hay cuatro niveles de estructura de las proteínas

La estructura secundaria se refiere a las regularidades en las conformaciones locales mantenidas por puentes de hidrógeno entre los hidrógenos de amida y los oxígenos de carbonilo en la columna vertebral del péptido. Las estructuras secundarias principales son las hélices a y las hebras b (incluyendo las láminas a). Las moléculas individuales de proteína se pueden describir mediante hasta cuatro niveles de estructura , la estructura primaria describe la secuencia lineal de residuos de aminoácidos en una proteína, La estructura tridimensional de una proteína se describe con tres niveles adicionales: estructura secundaria, estructura terciaria y estructura cuaternaria.

Métodos para determinar la estructura de las proteínas

Como la degradación de Edman, o en forma indirecta, a partir de la secuencia del gen. La técnica acostumbrada para determinar la conformación tridimensional de una proteína es la cristalografía con rayos X. En esta técnica se apunta un haz de rayos X colimados, o paralelos, a un cristal de moléculas de proteína. Los electrones en el cristal difractan los rayos X, que se registran entonces en una película, o mediante un detector electrónico.

 El análisis matemático de la figura de difracción produce una imagen.

Conformación del grupo peptídico

Debido a la naturaleza del doble enlace en el enlace peptídico, la conformación del grupo peptídico se restringe a una de dos conformaciones posibles, que puede ser trans o cis. En la conformación trans, los dos carbonos a de residuos adyacentes de aminoácido están en lados opuestos del enlace peptídico y en las esquinas opuestas del rectángulo que forma el grupo peptídico plano. En la conformación cis, los dos carbonos a están en el mismo lado del enlace peptídico y están más cerca entre sí.

La conformación cis es menos favorable que la conformación trans, que 

En consecuencia, casi todos los grupos peptídicos en las proteínas tienen la conformación trans.

Hebras b y láminas b

La otra estructura secundaria común se llama estructura b, una clase que incluye a hebras b y láminas b. Las hebras B son partes de la cadena polipeptídica que se encuentran casi totalmente extendidas. Cada residuo en una hebra b ocupa de 0.32 a 0.34 nm de la longitud total, en contraste con la espiral compacta de una hélice a, donde cada residuo corresponde a 0.15 nm de la longitud general. Cuando se ordenan varias hebras b lado a lado forman láminas B, estructura que propusieron originalmente Pauling y Corey cuando desarrollaban el modelo teórico de la hélice 

Estructuras secundarias

Las estructuras secundarias, o motivos, son combinaciones reconocibles de hélices a, hebras b y giros que aparecen en diversas proteínas. A veces los motivos se relacionan con determinada función, aunque los motivos de estructura similar pueden tener funciones distintas en proteínas diferentes.  

Dominios

Hay muchas proteínas que están formadas por varias unidades compactas, discretas, plegadas en forma independiente llamadas dominios. Los dominios pueden consistir en combinaciones de motivos. El tamaño de un dominio varía desde unos 25 a 30 residuos de aminoácidos hasta más de 300.

Plegado de proteínas y estabilidad: 

En la célula se sintetizan nuevos polipéptidos por un complejo de traducción que incluye ribosomas, ARNm y varios factores mas. 

 El efecto hidrofóbico

Las proteínas son más estables en agua cuando sus cadenas laterales hidrofóbicas se agrupan en el interior de la proteína y no quedan expuestas al medio acuoso en la superficie. Como las moléculas de agua interaccionan con más fuerza entre sí que con las cadenas laterales no polares de una proteína, estas cadenas son impulsadas a vincularse entre sí, lo cual determina que la cadena polipeptídica se colapse y forme un glóbulo fundido más compacto.

Puentes de hidrógeno

Los puentes de hidrógeno contribuyen a la cooperatividad del plegamiento y ayudan a estabilizar las conformaciones nativas de las proteínas. Los primeros puentes de hidrógeno son los que se forman en las hélices a, las láminas b y los giros, y forman regiones definidas de la estructura secundaria.

La colágena, una proteína fibrosa

Las proteínas seleccionadas para estudiar con más detalle son la colágena,

una proteína estructural, la mioglobina y la hemoglobina, proteínas que unen oxígeno y los anticuerpos. La colágena es la principal proteína componente del tejido conectivo de los vertebrados; constituye de 25 a 35% de las proteínas totales en los mamíferos. Las moléculas de colágena tienen formas y funciones notablemente distintas.

Estructuras de la mioglobina y la hemoglobina

Como la mayor parte de las proteínas, la mioglobina (Mb) y la hemoglobina (Hb), una proteína relacionada, desempeñan sus funciones biológicas al unirse en forma selectiva y reversible a otras moléculas —en este caso, al oxígeno molecular (O2).

El interior de la mioglobina está formado en forma casi exclusiva por residuos hidrofóbicos de aminoácidos, en especial los que son muy hidrofóbicos como valina, leucina, isoleucina, fenilalanina y metionina. La superficie de la proteína contiene residuos tanto hidrofílicos como hidrofóbicos.

Los anticuerpos se unen a antígenos específicos

Los vertebrados poseen un sistema inmunitario complicado que elimina sustancias extrañas como bacterias y virus infecciosos. Como parte de este sistema de defensa, los vertebrados sintetizan las proteínas llamadas anticuerpos (llamadas también inmunoglobulinas), que reconocen y se unen en forma específica con antígenos). Los anticuerpos son proteínas de multidominio que se unen con sustancias extrañas o antígenos marcándolas para su destrucción. Los dominios variables en los extremos de las cadenas pesadas y ligeras interactúan con el antígeno. 

Bibliografía: Principios de Bioquímica,cuarta edición, Horton 

LOS AMINOÁCIDOS

Estructura de los Aminoácidos

Todos los organismos emplean los mismos 20 aminoácidos como bloques constructivos

para armar las moléculas de proteína. A estos 20 aminoácidos se les llama aminoácidos

comunes, estándar o normales.

Los aminoácidos se llaman así porque son derivados aminados de ácidos carbonos.  En los 20 aminoácidos comunes, los grupos amino y carboxilo están unidos al mismo átomo de carbono: el átomo de carbono a. Así, todos los aminoácidos estándar que contienen las proteínas son a-aminoácidos. Al carbono a se unen otros dos sustituyentes: un átomo de hidrógeno y una cadena lateral (R) que es única para cada aminoácido.

[El nombre químico correcto, o nombre sistemático, se apega a reglas establecidas por la Unión Internacional de Química Pura y Aplicada (IUPAC, de International Union of Pure and Applied Chemistry) y la Unión Internacional de Bioquímica y Biología  Molecular (IUBMB, de International Union of Biochemistry and Molecular Biology))

En 19 de los 20 aminoácidos que se usan en la biosíntesis de proteínas, el átomo de carbono a es quiral, o asimétrico, porque tiene cuatro grupos diferentes unidos a él. La excepción es la glicina, cuyo grupo R sólo es un átomo de hidrógeno (la molécula no es quiral, porque el átomo de carbono a está unida a dos átomos idénticos de hidrógeno). Los 19 aminoácidos quirales pueden, en consecuencia, existir como estereoisómeros. Los estereoisómeros son compuestos que tienen la misma fórmula molecular pero difieren en el orden o configuración de sus átomos en el espacio.

Por convención, los pares de imágenes especulares de aminoácidos se indican como: 

D (por dextro, de dexter, derecho en latín) y L (por levo, de laevus, izquierdo en latín)

Las estructuras de los 20 aminoácidos que suelen encontrarse en las proteínas como proyecciones de Fischer. Las propiedades de las cadenas laterales tienen gran influencia sobre la forma tridimensional

general, o conformación, de una proteína. 

En las figuras se usan las abreviaturas de tres y de una letra para indicar cada aminoácido. La abreviatura de tres letras es evidente (en inglés), pero la abreviatura simple de una letra es menos obvia. Varios aminoácidos comienzan con la misma letra, de modo que se deben usar otras letras del alfabeto para tener una designación adecuada; por ejemplo, treonina T, tirosina Y y triptófano W. Estos identificadores se deben memorizar. Es importante aprenderse las estructuras de los aminoácidos estándar porque se enzimas y síntesis de proteínas. 

Las cadenas laterales pertenecen a las siguientes clases químicas: alifática, aromática, sulfurada, alcohol, base, ácido y amida. De los 20 aminoácidos, cinco se subdividen en

muy (o altamente) hidrofóbicos (en gris claro) y siete se clasifican como muy hidrofílicos (en negro). Comprender la clasificación de los grupos R simplificará la memorización de las estructuras y los nombres. 

Grupos R alifáticos

La glicina (Gly, G) es el aminoácido más pequeño porque su grupo R no es más que un átomo de hidrógeno; en consecuencia, el carbono a de la glicina no es quiral. 

Grupos R aromáticos

La fenilalanina (Phe, F), tirosina (Tyr, Y) y el triptófano (Trp, W) presentan cadenas laterales con grupos aromático Los tres aminoácidos aromáticos absorben luz ultravioleta (UV) porque, a diferencia de los aminoácidos alifáticos:

. Grupos R sulfurados

La metionina (Met, M) y la cisteína (Cys, C) son los dos aminoácidos azufrados. La metionina contiene un grupo tioéter metilo, no polar, en su cadena lateral, lo que la convierte en uno de los aminoácidos más hidrofóbicos

                                                   .  

Cadenas laterales con grupos alcohol

La serina (Ser, S) y la treonina (Thr, T) tienen cadenas laterales polares sin carga que contienen grupos b-hidroxilo. Estos grupos alcohol dan carácter hidrofílico a las cadenas laterales alifáticas.

Grupos R básicos

La histidina (His, H), lisina (Lys, K) y arginina (Arg, R) presentan cadenas laterales hidrofílicas que son bases nitrogenadas y tienen carga positiva a pH 7. La cadena lateral de la histidina contiene un sustituyente de anillo de imidazol. 

Grupos R ácidos y sus amidas derivadas

El aspartato (Asp, D) y el glutamato (Glu, E) son aminoácidos dicarboxílicos y tienen cadenas laterales hidrofílicas con carga negativa a pH 7.

Hidrofobicidad de las cadenas laterales de aminoácidos

Las diversas cadenas laterales en los aminoácidos van desde muy hidrofóbicas hasta muy hidrofílicas pasando por débilmente polares. La hidrofobicidad o hidrofilicidad (o hidrofilia) relativas de cada aminoácido se llama hidropatía. 

Otros aminoácidos y derivados de aminoácidos

En los organismos vivos hay más de 200 aminoácidos diferentes. Además de los normales, que están incorporados en las proteínas, todas las especies. 

Ionización de los aminoácidos

Las propiedades físicas de los aminoácidos reciben influencias de los estados iónicos de los grupos a-carboxilo y a-amino y de todos los grupos ionizables que haya en las cadenas laterales. Cada grupo ionizable guarda relación con un valor específico de pKa que corresponde al pH al que son iguales las concentraciones de las formas protonada y no protonada. Cuando el pH de la solución es menor que el pKa. predomina la forma protonada y el aminoácido es entonces un ácido real, capaz de donar un

protón. El pKa de un grupo ionizable corresponde a un punto medio en su curva de titulación.

Unión de aminoácidos por enlaces peptídicos  en las proteínas

La secuencia lineal de aminoácidos en una cadena polipeptídica se llama estructura primaria de una proteína. A los niveles más altos de estructura se les llaman estructura secundaria, terciaria y cuaternaria. El enlace que se forma entre los aminoácidos es un enlace de amida y se llama enlace peptídico, o enlace de péptido.

Técnicas de purificación de las proteínas

Para estudiar determinada proteína en el laboratorio, en general se debe separar de todos  los demás componentes celulares, incluyendo a otras proteínas parecidas. Se pueden aplicar pocas técnicas analíticas en forma directa a las mezclas crudas de proteínas celulares porque contienen cientos (o miles) de proteínas diferentes. 

 Entre las técnicas tenemos:

1. Cromatografía de intercambio iónico
2. Cromatografía por filtración en gel
3. La cromatografía de afinidad

Técnicas analíticas

• Electroforesis en gel de poliacrilamida 
• La espectrometría de masas
• Espectrometría de masas por Eectroaspersión

 Bibliografía: Principios de la Bioquímica, cuarta edición , horton. 

EL AGUA

 Es probable que la vida se haya originado en el agua, hace más de tres mil millones de años, y que todas las células vivientes sigan dependiendo del agua para existir. 

Algunos tipos de moléculas interaccionan en forma extensa con el agua y en consecuencia son muy solubles. Otras moléculas no se disuelven con facilidad en el agua y tienden a asociarse entre sí para evitar el agua. Gran parte de la maquinaria metabólica de las células debe operar en un ambiente acuoso porque el agua es un solvente esencial y también un sustrato de numerosas reacciones celulares. Sus propiedades físicas le permiten funcionar como solvente de sustancias iónicas y polares.

La molécula de agua es polar

• Un átomo de oxígeno tiene ocho electrones y su núcleo cuenta con ocho protones y ocho neutrones.
• La polaridad de una molécula depende tanto de la polaridad de sus enlaces covalentes como de su geometría. 

Puentes de hidrógeno en el agua

Una de las consecuencias importantes de la polaridad de la molécula de agua es que dichas moléculas se atraen entre sí. En un puente de hidrógeno entre dos moléculas de agua, el átomo de hidrógeno permanece enlazado covalentemente a su átomo de oxígeno que es el donador de hidrógeno.

El agua no es la única molécula capaz de formar puentes de hidrógeno; esas interacciones pueden existir entre cualquier átomo electronegativo y un átomo de hidrógeno unido a otro átomo electronegativo. Los puentes de hidrógeno son mucho más débiles que los enlaces covalentes típicos.

Es difícil estudiar las interacciones tridimensionales del agua líquida, pero se ha aprendido mucho al examinar la estructura de los cristales de hielo. En la forma común del hielo, cada molécula de agua participa en cuatro puentes de hidrógeno, como es de esperarse. 

La duración promedio de un puente de hidrógeno en el agua es más o menos de 10 picosegundos. 

                     Propiedades Físicas

Estados físicos:

 solido: que tiene un volumen y una forma definida.

liquido: materia que tiene un volumen particular

pero no una forma específica

gaseoso: materia sin forma ni volumen definidos 

color : incoloro (que no posee color)

sabor: insípida (que no posee sabor) 

olor: inodoro ( no posee olor) 

densidad: 1 g./c.c. a 4°C (temperatura donde el agua alcanza su mayor volumen entonces es donde aquí el agua tiene el volumen de 1 cc.) 

punto de congelación:    0°C ( dicho líquido se solidifica debido a una reducción de energía) 

punto de ebullición:  100°C ( temperatura a la cual la presión del vapor del agua es 760 mmHg, o 1 atmósfera) 

presión critica: 217,5 atm. ( campo en el que ésta puede transformarse en vapor) 

Temperatura Crítica: 374°C ( temperatura límite por encima de la cual un gas miscible no puede ser licuado por compresión. 

Propiedades químicas 

Elevada fuerza de cohesión: ( Los puentes de hidrógeno que permanecen unidas entre sí y  se establecen de forma más intensa que  otros compuestos similares)

Prácticamente Incomprensible: no es fácil reducir su  volumen mediante presión.

Elevada Tensión superficial: Gran resistencia a romperse, lo que permite que muchos organismos puedan “andar” sobre el agua y vivan asociados.

Capilaridad: la columna de agua a través de tubos de diámetro capilar.

Elevado Calor Específico: Un buen aislante térmico.

Bajo grado de Ionización: El pH, es neutra

Elevada Constante dieléctrico: se convierta en el gran disolvente universal. Compuestos: ionicos y polares.

Elevado Calor de Vaporización: para pasar al estado sólido parte de la energía suministrada se emplea en romper los enlaces de puentes de hidrógeno.  

Presión osmótica

Si una membrana permeable al solvente separa a dos soluciones que contienen concentraciones distintas de sustancias disueltas, o solutos, las moléculas del solvente se difundirán desde la solución menos concentrada hacia la más concentrada en un proceso llamado ósmosis. La presión necesaria para evitar este flujo de solvente se llama presión osmótica. 

Las sustancias no polares son insolubles en agua

Por ejemplo, las gotas diminutas de aceite que se dispersan en forma vigorosa en agua tienden a coalescer y formar una sola gota, con lo cual minimizan la superficie de contacto entre las dos sustancias. 

Se dice que las moléculas no polares son hidrofóbicas (que “odian” al agua) y a este efecto de exclusión de sustancias no polares por parte del agua se le llama efecto hidrofóbico. El efecto hidrofóbico es crítico para el plegamiento de las proteínas y el autoensamblaje de las membranas biológicas.Los detergentes, a los que a veces se les llama surfactantes o agentes tensoactivos, son moléculas que son hidrofílicas e hidrofóbicas a la vez; en general cuentan con una cadena hidrofóbica de al menos 12 átomos de carbono de longitud y un extremo iónico o polar. Se dice que esas moléculas son anfipáticas. 

Interacciones no covalentes

Se presentaron dos clases de interacciones no covalentes: puentes de hidrógeno e interacciones hidrofóbicas. Interacciones débiles como éstas juegan papeles de extrema importancia en las estructuras y funciones de las macromoléculas. Por ejemplo, las fuerzas débiles son las responsables de estabilizar las estructuras de las proteínas y de los ácidos nucleicos. Además de los puentes de hidrógeno y la hidrofobicidad, también hay interacciones entre carga y carga, y fuerzas de van der Waals. 

Interacciones carga-carga

Las interacciones carga-carga (o entre cargas) son interacciones electrostáticas entre dos partículas cargadas. Esas interacciones son potencialmente las fuerzas no covalentes más grandes y se pueden extender a mayores distancias que otras interacciones no covalentes. 

Puentes de hidrógeno:

Los puentes de hidrógeno, que también son una clase de interacción electrostática, existen en muchas macromoléculas y se encuentran entre las fuerzas no covalentes mayores en los sistemas biológicos. 

Fuerzas de van der Waals:

Las interacciones electrostáticas transitorias o momentáneas causan fuerzas intermoleculares débiles entre todos los átomos neutros. Esas fuerzas de van der Waals, bautizadas en honor de Johannes Diderik van der Waals, físico holandés, sólo se producen cuando los átomos están muy cercanos entre sí. Las fuerzas de van der Waals son tanto de atracción como de repulsión. Las fuerzas de atracción, que también se llaman fuerzas de dispersión de London, se originan en el dipolo infinitesimal generado en los átomos por el movimiento aleatorio de los electrones con carga negativa en torno a los núcleos con carga positiva. 

Las fuerzas de van der Waals son mucho más débiles que los puentes de hidrógeno. También hay un componente de repulsión en las fuerzas de van der Waals. Cuando dos átomos se aprietan uno contra el otro, los electrones en sus orbitales se repelen entre sí. 

Interacciones hidrofóbicas

La asociación de una molécula o grupo relativamente no polar con otras moléculas no polares se llama interacción hidrofóbica. Las interacciones hidrofóbicas dependen de la mayor entropía de las

moléculas de agua vecinas, no de la atracción directa entre grupos no polares.

El agua es nucleofílica

Además de sus propiedades físicas, las propiedades químicas del agua también son importantes en bioquímica, porque las moléculas de agua pueden reaccionar con moléculas biológicas. A las sustancias ricas en electrones se les llama nucleófilos (“amantes” del núcleo) porque buscan especies con carga positiva, o con deficiencia en electrones, llamadas electrófilos (“amantes” del electrón). Los nucleófilos pueden tener carga negativa o contar con pares no compartidos de electrones. Atacan a los electrófilos durante reacciones de sustitución o de adición. Los átomos nucleófilos más comunes en biología son de oxígeno, nitrógeno, azufre y carbono.El átomo de oxígeno en el agua tiene dos pares de electrones no compartidos y por ello es nucleofílico. Aunque el agua es un nucleófilo relativamente débil, su concentración celular es tan alta que cabe esperar que muchas macromoléculas sean degradadas. 

 Ionización del agua

Una de las propiedades importantes del agua es su pequeña tendencia a ionizarse. El agua pura no está formada sólo por H2O, sino también por una baja concentración de iones hidronio (H3O ) y una concentración igual de iones hidróxido (OH ). Los iones hidronio e hidróxido se forman por un ataque nucleofílico del oxígeno contra uno de los protones en una molécula adyacente de agua. 

La escala de pH

El pH se define como el logaritmo negativo de la concentración de H +. 

Las soluciones básicas tienen valores de pH mayores que 7.0 y las soluciones ácidas tienen valores de pH menores que 7.0.  Se toman mediciones exactas de valores de pH en forma rutinaria usando un medidor de pH, instrumento que tiene un electrodo de vidrio selectivamente permeable, sensible a la [H ]. A veces la medición del pH facilita el diagnóstico de las enfermedades. El valor normal de pH en la sangre humana es 7.4, que con frecuencia se llama pH fisiológico. La sangre de pacientes que padecen ciertas enfermedades, como diabetes, puede tener menor pH, condición que se llama acidosis. El estado en el que el pH de la sangre es mayor que 7.4 se llama alcalosis y puede deberse a vómitos persistentes y prolongados (pérdida de ácido clorhídrico del estómago) o a hiperventilación

(excesiva pérdida de ácido carbónico en forma de dióxido de carbono). 

Constante de disociación de ácidos débiles

Los ácidos y bases que se disocian por completo en agua, como el ácido clorhídrico y el hidróxido de sodio, se llaman ácidos fuertes y bases fuertes. Hay muchos otros ácidos y bases, como por ejemplo los aminoácidos que forman las proteínas y las purinas y pirimidinas del ADN y ARN, que no se disocian por completo en el agua. A dichas sustancias se les conoce como ácidos débiles y bases débiles.

Que un ácido se definió como una molécula que puede donar un protón, y una base como un aceptador de protones. Los ácidos y las bases siempre existen en pares porque por cada donador de protón debe haber un aceptador de protón. 

La constante de equilibrio

 Para la disociación de un protón de un ácido en agua se llama constante de disociación del ácido,

Ecuación de Henderson-Hasselbalch

Que define al pH de una solución en función del pKa del ácido débil en el par ácido-base, y del logaritmo de la relación de las concentraciones de la especie disociada (base conjugada) entre la especie protonada (ácido débil).

Soluciones amortiguadoras

(Para resistir cambios de pH)

Si el pH de una solución permanece casi constante cuando se agregan pequeñas cantidades de ácido o base fuerte, se dice que la solución está regulada o amortiguada. La capacidad de una solución para  resistir cambios de pH se llama capacidad de amortiguación. Las soluciones amortiguadoras  resisten los cambios de pH. En la sangre humana el sistema amortiguador  de dióxido de carbono-ácido carbónico-bicarbonato mantiene un pH constante de 7.4

Curvas de titulación

Los valores de pKa de los ácidos débiles
se determinan por titulación.
Ejemplo se titula una solución de ácido
acético agregando pequeñas alícuotas
de una base fuerte de concentración

conocida.

Se mide el pH de la solución y se

gráfica en función de la cantidad de

equivalentes molares de base fuerte

agregados durante la titulación.

Bibliografía: Principios de Bioquímica cuarta edición, Horton 

INTRODUCCIÓN A LA BIOQUÍMICA

BIENVENIDOS (A) 

"La ciencia debe ser lo más

sencilla posible, pero no

más simple"

—Albert Einstein

La bioquímica es el estudio de las moléculas y las reacciones químicas de la vida.

Es la disciplina que emplea los principios y el lenguaje de la química a fin de explicar la biología a nivel molecular. Los bioquímicos descubrieron que los compuestos químicos y los procesos metabólicos centrales son los mismos que se encuentran en organismos tan distantes como las bacterias, plantas y humanos. 

Muchos estudiantes e investigadores están cada vez más interesados en la bioquímica humana. Las causas de la enfermedad y la importancia de la nutrición apropiada, por ejemplo, son temas bioquímicos fascinantes.

1.1 La bioquímica es una ciencia moderna

La bioquímica surgió como ciencia dinámica tan sólo desde hace 100 años.El crecimiento de la bioquímica y su influencia en otras disciplinas seguirá su marcha durante el siglo XXI. 

Los dos descubrimientos más importantes en la historia de la bioquímica son especialmente notables: el descubrimiento de la función catalítica de las enzimas y la función de los ácidos nucleicos como moléculas transportadoras de información. 

1.2 Los elementos químicos de la vida

Las reacciones bioquímicas incluyen uniones químicas específicas o partes de moléculas denominadas grupos funcionales.
Una cuestión importante para la bioquímica es que las reacciones químicas que
ocurren dentro de la célula son similares a las reacciones que tienen lugar en un laboratorio químico. La diferencia más importante radica en que casi todas las reacciones que ocurren en las células vivas son catalizadas por enzimas y por lo tanto ocurren a velocidades muy altas.
  Con frecuencia, los investigadores encuentran útil distinguir entre las reacciones bioquímicas que

tienen lugar en un organismo (in vivo) y aquellas que ocurren bajo condiciones de laboratorio (in vitro)

 Muchas macromoléculas importantes son polímeros

Las macromoléculas tienen propiedades que son muy diferentes de las de sus monómeros constitutivos. Las principales macromoléculas son:

Proteínas: Son veinte los aminoácidos comunes que forman parte de las proteínas de todas las células. Cada aminoácido contiene un grupo amino y un grupo carboxilato, así como una cadena lateral (grupo R) que es única para cada aminoácido.

Muchas proteínas funcionan como enzimas; otras son componentes estructurales de células y organismos. La forma tridimensional de una proteína está determinada en gran parte por la secuencia de sus residuos de aminoácidos. La función de una proteína depende de su estructura tridimensional, o conformación.

 Polisacáridos

Los carbohidratos, o sacáridos, están compuestos principalmente por carbono, oxígeno e hidrógeno. Este grupo de componentes incluye azúcares simples (monosacáridos) así como sus polímeros (polisacáridos). 

 Ácidos nucleicos: Los ácidos nucleicos son grandes macromoléculas compuestas por monómeros llamados nucleótidos.  Los nucleótidos están compuestos por un azúcar de cinco carbonos una base nitrogenada heterocíclica y al menos un grupo fosfato. Las  bases nitrogenadas de los nucleótidos corresponden a dos familias conocidas como purinas y pirimidinas. Las principales purinas son adenina (A) y guanina (G), las principales pirimidinas son citosina (C), timina (T) y uracilo (U)

En el ADN, las bases de dos hebras de polinucleótidos diferentes interactúan para formar una estructura helicoidal. Posee un azúcar desoxirribosa. 

El ARN contiene ribosa en lugar de desoxirribosa y por lo general es un polinucleótido de una sola hebra. Existen tres clases de moléculas de ARN. El ARN mensajero (ARNm) está implicado directamente en la transferencia de información del ADN a la proteína. El ARN de transferencia (ARNt) es una molécula más pequeña requerida para la síntesis de proteínas. El ARN ribosómico (ARNr) es el principal componente de los ribosomas. 

 Lípidos y membranas

El término “lípido” se refiere a una clase diversa de moléculas ricas en carbono e hidró-geno pero que contienen relativamente pocos átomos de oxígeno. La mayor parte de los lípidos no es soluble en agua, pero se pueden disolver en algunos solventes orgánicos.Los lípidos más simples son los ácidos grasos, que son hidrocarburos de cadena larga con un grupo carboxilato en un extremo. De manera habitual los ácidos grasos que son hidrocarburos de cadena larga con un grupo carboxilato en un extremo. ejemplo de lípidos: glicerofosfolipidos, esteroides (colesterol) y las ceras,
Muchas veces los lípidos cuentan con una cabeza polar e hidrofílica (amante del agua) que puede interactuar con un entorno acuoso, y una cola no polar e hidrofóbica (temerosa del agua). En un entorno acuoso, las colas hidrofóbicas de tales lípidos se asocian para producir una hoja denominada bicapa lipídica. Las bicapas lipídicas forman la base estructural de todas las membranas biológicas.

 Velocidades de reacción y equilibrios
La velocidad, o aceleración, de una reacción química depende de la concentración de los reactivos. Considérese una reacción química simple donde la molécula A colisione con la molécula B y experimente una reacción que genere los productos C y D.

A + B ----->C + D

 Termodinámica

Si se conocen los cambios de energía vinculados a una reacción o proceso es posible predecir las concentraciones en equilibrio. También se puede predecir la dirección de la reacción siempre que se conozcan las concentraciones iniciales de reactivos y productos. La cantidad termodinámica que proporciona esta información es la energía libre de Gibbs (G). 

 La célula es la unidad básica de la vida

Todos los organismos son unicelulares o están compuestos por muchas células. Las células existen en una variedad extraordinaria de tamaños y formas, pero todas se pueden clasificar como eucarióticas o procarióticas. Una sola célula simple puede ser representada como una gota de agua rodeada por una membrana plasmática.
Células procarióticas: características estructurales
Por lo general los procariotas son organismos unicelulares. De todos los organismos vivos el que mejor se ha estudiado es la bacteria Escherichia coli.

Células eucarióticas: 
Los eucariotas incluyen plantas, animales, hongos y protistas. Los protistas son en su mayoría organismos pequeños y unicelulares que no encajan en alguna de las demás clases. Las células eucarióticas están rodeadas por una membrana plasmática única.

La bioquímica es multidisciplinaria 

Una de las metas de los bioquímicos es integrar un gran cuerpo de conocimiento para conformar una explicación molecular de la vida. Esto ha sido, y continúa siendo, una tarea desafiante. Sin embargo, los bioquímicos han realizado grandes avances hacia la definición de las reacciones básicas comunes a todas las células y han entendido cómo están interrelacionadas estas reacciones.

La bioquímica como disciplina no existe en un vacío. Ya se vio cómo la física, la química, la biología celular y la evolución contribuyen a una comprensión de la bioquímica. Las disciplinas relacionadas, como la fisiología y la genética, también son importantes. De hecho, muchos científicos ya no se consideran a sí mismos simplemente biólogos sino que son reconocidos en varios campos relacionados.Como todos los aspectos de la bioquímica están interrelacionados, es difícil presentar un tema sin referirse a los demás. 

Bibliografía:  Principios de Bioquímica, cuarta edición, Pearson. Horton